Vivanaliz’s Blog

Agustus 14, 2009

TeNtang…..

Filed under: Uncategorized — vivanaliz @ 10:17 am

Dalam kesendirian Ku
Kian lama terasakan kebenaran sebuah ungkapan lama
Betapa nilai seseorang sangat terasa justru ketika ia tiada

Dan ketiadaan mu memberi ku petunjuk yang amat nyata
Betapa rapuh diri ku dalam kesendirian
dan betapa utuh dalam kebersamaan dengan mu

Hanya ada satu kata yang mampu mengungkapka semuanya
yaitu,,, “CINTA”

Namun ada satu hutang yang selama ini belum terbayarkan
Kurasa…sudah tiba saatnya aku bercerita
Mengapa demi cinta qTa aku harus menjauh dari mu..???

Maaf kaLau semua tidak berjalan seperti yang qta mau
Kadang qta berharap TUHAN akan menunjuk jalan qta
dan membuka sedikit tabir yang terjadi

Seperti matahari yang terbit dari timur dan terbenam di barat
Atau seperti waktu yang tidak pernah berhenti
Perasaan ku akan selalu dekat dengan mu

Sepi bicara……..
Betapa sempitnya waktu
betapa tersa besarnya cinta

Jikapun aku percaya ada hidup setelah mati
qTa tidak akan pernah bertemu lagi

” ______ ”
qTa sLalu mencoba menghargai hidup agar lebih berarti

Meski kecil…
tapi embun adalah pertanda datangnya musim semi
Suara burung…
atau bulunya yang indah adalah bukan pilihan
keduanya akan selalu qta nikmati

Jika aku karus memilih
Aku tidak akan memilih
Karena aku akan selalu membawa legenda cinta qta
yang akan selalu berakhir bahagia

dan…
hanya waktu…
yang dapat merenggutnya dari aku…

Agustus 7, 2009

Uji Kualitatif Protein dan Asam Amino

Filed under: Uncategorized — vivanaliz @ 3:48 pm

Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida pada setiap ujungnya. Protein tersusun dari atom C, H, O, dan N, serta kadang-kadang P dan S. Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam hanya 20 asam amino yang yang biasa dijumpai pada protein.

Gambar 1. Struktur molekul asam amino

Gambar 1. Struktur molekul asam amino

Dari struktur umumnya, asam amino mempunyai dua gugus pada tiap molekulnya, yaitu gugus amino dan gugus karboksil, yang digambarkan sebagai struktur ion dipolar. Gugus amino dan gugus karboksil pada asam amino menunjukkan sifat-sifat spesifiknya. Karena asam amino mengandung kedua gugus tersebut, senyawa ini akan memberikan reaksi kimia yang yang mencirikan gugus-gugusnya. Sebagai contoh adalah reaksi asetilasi dan esterifikasi. Asam amino juga bersifat amfoter, yaitu dapat bersifat sebagai asam dan memberikan proton kepada basa kuat, atau dapat bersifat sebagai basa dan menerima proton dari basa kuat.

Semua asam amino yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama, gugus karboksil dan amino diikat pada atom karbon yang sama. Masing-masing berbeda satu dengan yang lain pada gugus R-nya, yang bervariasi dalam struktur, ukuran, muatan listrik, dan kelarutan dalam air. Beberapa asam amino mempunyai reaksi yang spesifik yang melibatkan gugus R-nya.

Melalui reaksi hidrolisis protein telah didapatkan 20 macam asam amino yang dibagi berdasarkan gugus R-nya, berikut dijabarkan penggolongan tersebut : asam amino non-polar dengan gugus R yang hidrofobik, antara lain Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin, Prolin, Fenilalanin, Triptofan dan Metionin. Golongan kedua yaitu asam amino polar tanpa muatan pada gugus R yang beranggotakan Lisin, Serin, Treonin, Sistein, Tirosin, Asparagin dan Glutamin. Golongan ketiga yaitu asam amino yang bermuatan positif pada gugus R dan golongan keempat yaitu asam amino yang bermuatan negatif pada gugus R. Dari ke-20 asam amino yang ada, dijumpai delapan macam asam amino esensial yaitu valin, leusin, Isoleusin, metionin, Fenilalanin, Triptofan, Treonin, dan Lisin. Asam amino essensial ini tidak bisa disintesis sendiri oleh tubuh manusia sehingga harus didapatkan dari luar seperti makanan dan zat nutrisi lainnya.

Tujuan Percobaan

Percobaan ini bertujuan untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan protein.

Bahan dan Alat

Alat-alat yang digunakan adalah tabung reaksi, gelas piala, pipet tetes, pipet Mohr, kertas saring, corong, dan penangas air. Sementara bahan-bahan yang digunakan adalah albumin, gelatin, kasain, pepton, fenol, pereaksi millon, pereaksi Hopkins cole, pereaksi biuret, ninhidrin, H2SO4, NaOH, HNO3, CuSO4, HgCl2, AgNO3, (NH4)2SO4, HCl, Pb-asetat, etanol, asam asetat, dan buffer asetat pH 4,7.

Prosedur Percobaan

Uji Millon. Sebanyak 5 tetes pereaksi Millon ditambahkan ke dalam 3 mL larutan protein, dipanaskan. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, pepton 2%, dan fenol 2%.

Uji Hopkins-Cole. Sebanyak 2 mL larutan protein dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole dalam tabung reaksi. Ditambahkan 3 mL H2SO4 pekat melalui dinding tabung sehingga membentuk lapisan dari cairan. Didiamkan, setelah beberapa detik akan terbentuk cincin violet (ungu) pada pertemuan kedua lapisan cairan, apabila positif mengandung triptofan. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, dan pepton 2%.

Uji Ninhidrin. Sebanyak 0.5 mL larutan ninhidrin 0.1% ditambahkan ke dalam 3 mL larutan protein. Dipanaskan selama 10 menit, diamati perubahan warna yang terjadi. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 0.02%, gelatin 0.02%, kasein 0.02%, dan pepton 0.02%.

Uji belerang. Sebanyak 2 mL larutan protein ditambah 5 mL NaOH 10%, dipanaskan selama 5 menit. Kemudian ditambah 2 tetes larutan Pb-asetat 5%, pemanasan dilanjutkan, diamati warna yang terjadi. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 0.02%, gelatin 0.02%, kasein 0.02%, dan pepton 0.02%.

Uji Xanthoproteat. Sebanyak 2 mL larutan protein ditambahkan 1 mL HNO3 pekat, dicampur, kemudian dipanaskan, diamati timbulnya warna kuning tua. Didinginkan, ditambahkan tetes demi tetes larutan NaOH pekat sampai larutan menjadi basa. Diamati perubahan yang terjadi. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, pepton 2%, dan fenol 2%.

Uji Biuret. Sebanyak 3 mL larutan protein ditambah 1 mL NaOH 10% dan dikocok. Ditambahkan 1-3 tetes larutan CuSO4 0.1%. Diamati timbulnya warna.

Pada pengendapan protein oleh logam, oleh garam, oleh alkohol, uji koagulasi dan denaturasi protein. Kedalam 3 ml albumin ditambahkan 5 tetes larutan HgCl2 2%, percobaan diulangi dengan larutan Pb-asetat 5%, dan AgNO3 5%. Sepuluh ml larutan protein dijenuhkan dengan amonium sulfat yang ditambahkan sedikit demi sedikit, kemudian diaduk hingga mencapai titik jenuh dan disaring. Lalu diuji kelarutannnya dengan ditambahkan air, untuk endapan diuji dengan pereaksi Millon dan filtrat dengan pereaksi biuret. Ditambahkan 2 tetes asam asetat 1 M ke dalam tabung yang berisi 5 ml larutan protein, kemudian tabung tersebut diletakkan dalam air mendidih selama 5 menit. Lalu diambil endapan dengan batang pengaduk, untuk endapan diuji kelarutannya dengan air , sementara endapan dengan pereaksi Millon. Disiapkan 3 tabung reaksi, tabung pertama diisi campuran sebagai berikut ; 5 ml larutan albumin, 1 ml HCl 0,1 M dan 6 ml etanol 95%. Ke dalam tabung kedua dimasukkan5 ml larutan albumin, 1 ml NaOH 0,1 M dan 6 ml etanol 95%. Ke dalam tabung ketiga 5 ml larutan albumin, 1 ml buffer asetat ph 4,7 dan 6 ml etanol 95%.

Pada percobaan denaturasi protein siapkan 3 tabung reaksi, tabung reaksi pertama diisi 9 ml larutan albumin dan 1ml HCl 0,1 M, tabung reaksi kedua 9 ml larutan albumin dan 1 ml NaOH 0,1 M dan kedalam tabung reaksi ketiga ditambahkan hanya 1 ml buffer asetat pH 4,7.

Data dan Hasil Pengamatan

ujikualitatifprotein

Tabel 1. berbagai uji kualitatif pada beberapa larutan protein

Keterangan:
(-) = uji negatif
(+) = uji positf (Millon: larutan berwarna merah, terbentuk garam merkuri dari tirosin yang ternitrasi; Hopkins-Cole: terbentuk cincin violet, adanya triptofan; Ninhidrin: terbentuk warna biru, khusus untuk prolin dan hidroksiprolin berwarna kuning; Belerang: terbentuk garam PbS berwarna hitam; Xanthoproteat: terbentuk warna kuning tua, adanya gugus benzena; dan Biuret: terbentuk warna violet).

tabel 2

Tabel 2. Pengaruh penambahan logam berat pada albumin

Keterangan: (+) = terbentuk endapan

tabel 3

Tabel 3. Pengendapan protein oleh garam (NH4)2SO4

tabel 4

Tabel 4. Uji Koagulasi pada protein

pengendapanproteinoleha

Tabel 5. Pengendapan protein oleh alkohol

Keterangan:

  • tabung I berisi 5 ml albumin, 1 ml HCl 0,1 M dan 6 ml etanol 95 %
  • tabung II berisi 5 ml albumin, 1 ml NaOH 0,1 M dan 6 ml etanol 95%
  • tabung III berisi 5 ml albumin, 1 ml buffer asetat pH 4,7 dan 6 ml etanol 95%
  • (+): Terbentuk endapan
  • (-): Tidak terbentuk endapan
ujikualitatifprotein

Tabel 6. Denaturasi protein oleh penambahan berbagai senyawa

Keterangan:

  • tabung I berisi 9 ml albumin, 1 ml HCl 0,1 M
  • tabung II berisi 9 ml albumin, 1 ml NaOH 0,1 M
  • tabung III berisi 1 ml buffer asetat pH 4,7
  • (+): Terbentuk endapan
  • (-): Tidak terbentuk endapan

Pembahasan

Pada berbagai uji kualitatif yang dilakukan terhadap beberapa macam protein, semuanya mengacu pada reaksi yang terjadi antara pereaksi dan komponen protein, yaitu asam amino tentunya. Beberapa asam amino mempunyai reaksi yang spesifik pada gugus R-nya, sehingga dari reaksi tersebut dapat diketahui komponen asam amino suatu protein.

Prinsip dari uji millon adalah pembentukan garam merkuri dari tirosin yang ternitrasi. Tirosin merupakan asam amino yang mempunyai molekul fenol pada gugus R-nya, yang akan membentuk garam merkuri dengan pereaksi millon. Dari hasil percobaan, diketahui bahwa protein albumin dan kasein mengandung Tirosin sebagai salah asam amino penyusunnya, sedangkan gelatin dan pepton tidak. Fenol dalam hal ini digunakan sebagai bahan percobaan karena Tirosin memiliki molekul fenol pada gugus R-nya. Di sini, uji terhadap fenol negatif, walaupun secara teori tidak. Alasan yang mungkin untuk hal ini adalah kesalahan praktikan dalam bekerja.

Pada uji Hopkins cole, uji positif ditunjukkan oleh albumin, gelatin, kasein, dan pepton, dengan ditunjukkan oleh adanya cincin berwarna ungu. Uji ini spesifik untuk protein yang mengandung Triptofan. Triptofan akan berkondensasi dengan aldehid bila ada asam kuaat sehngga membentuk cincin berwarna ungu.

Protein yang mengandng sedikitnya satu gugus karboksil dan gugus asam amino bebas akan bereaksi dengan ninhidrin membentuk persenyawaan berwarna. Uji ini bersifat umum untuk semua asam amino, dan menjadi dasar penentuan kuantitatif asam amino. Pada uji ini, hanya kasein yang menunjukkan uji negatif terhadap ninhidrin. Hal ini disebabkan karena pada kasein tidak mengandung sedikitnya satu gugus karboksil dan amino yang terbuka.

Sistein dan Metionin merupakan asam amino yang mengandung atom S pada molekulnya.. Reaksi Pb-asetat dengan asam-asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna kelabu, yaitu garam PbS. Penambahan NaOH dalam hal ini adalah untuk mendenaturasikan protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat membentuk PbS. Dari semua bahan yang diuji, hanya albumin yang membentuk endapan PbS, sehingga dapat disimpulkan albumin mengandung Sistein ataupun Metionin.

Inti benzena dapat ternitrasi oleh asam nitrat pekat menghasilkan turunan nitrobenzena. Fenilalanin, Tirosin, dan Triptofan yang mengandung inti benzena pada molekulnya juga mengalami reaksi dengan HNO3 pekat. Untuk perbandingan, dapat ditunjukkan oleh fenol yang bereaksi membentuk nitrobenzena. Hasil uji menunjukkan bahwa dari semua bahan, hanya kasein yang tidak mengandung asam amino yang mempunyai inti benzena pada molekulnya. Tetapi hal ini patut dipertanyakan, karena dari data-data yang diperoleh pada uji millon dan uji Hopkins cole, kasein mengandung tirosin dan triptofan. Salah satu alasan yang mungkin adalah karena kesalahan kerja praktikan dalam mengamati warna yang terbentuk selama reaksi.

Pada uji biuret, semua protein yang diujikan memberikan hasil positif. Biuret bereaksi dengan membentuk senyawa kompleks Cu dengan gugus -CO dan -NH pada asam amino dalam protein. Fenol tidak bereaksi dengan biuret karena tidak mempunyai gugus -CO dan -NH pada molekulnya.

Protein yang tercampur oleh senyawa logam berat akan terdenaturasi. Hal ini terjadi pada albumin yang terkoagulasi setelah ditambahkan AgNO3 dan Pb-asetat. Senyawa-senyawa logam tersebut akan memutuskan jembatan garam dan berikatan dengan protein membentuk endapan logam proteinat. Protein juga mengendap bila terdapat garam-garam anorganik dengan konsentrasi yang tinggi dalam larutan protein. Berbeda dengan logam berat, garam-garam anorganik mengendapkan protein karena kemampuan ion garam terhidrasi sehingga berkompetisi dengan protein untuk mengikat air. Pada percobaan, endapan yang direaksikan dengan pereaksi millon memberikan warna merah muda, dan filtrat yang direaksikan dengan biuret berwarna biru muda. Hal ini berarti ada sebagian protein yang mengendap setelah ditambahkan garam.

Pada uji koagulasi, endapan albumin yang terjadi setelah penambahan asam asetat, bila direaksikan dengan pereaksi millon memberikan hasil positif. Hal ini menunjukkan bahwa endapan tersebut masih bersifat sebagai protein, hanya saja telah terjadi perrubahan struktur tersier ataupun kwartener, sehingga protein tersebut mengendap. Perubahan struktur tesier albumin ini tidak dapat diubah kembali ke bentuk semula, ini bisa dilihat dari tidak larutnya endapan albumin itu dalam air.

Pada uji pengendapan oleh alkohol, hanya tabung-tabung yang mengandung asam (ber-pH rendah) yang menunjukkan pengendapan protein. Pada protein, ujung C asam amino yang terbuka dapat bereaksi dengan alkohol dalam suasana asam membentuk senyawa protein ester. Pembentukan ester ini ditunjukkan oleh adanya endapan yang terbentuk.
Protein akan terdenaturasi atau mengendap bila berada pada titik isolistriknya, yaitu pH dimana jumlah muatan positif sama dengan jumlah muatan negatifnya. Pada uji denaturasi, protein yang dilarutkan dalam buffer asetat pH 4,7 menunjukkan adanya endapan. Protein yang dilarutkan dalam HCl maupun NaOH, keduanya tidak menunjukkan adanya pengendapan, namun setelah ditambahkan buffer asetat dengan volume berlebih, protein pun mengendap hal ini menunjukkan bahwa protein albumin mengendap pada titik isolistriknya, yaitu sekitar pH 4,7.

Kesimpulan

Protein dan asam amino memberikan reaksi yang bersifat khas, bukan hanya bagi gugus amino dan gugus karboksil bebas, tetapi juga bagi gugus R yang terkandung di dalamnya. Protein dapat bereaksi dengan pereaksi-pereaksi lain seperti juga asam amino yang menjadi penyusunnya. Protein dapat mengendap atau terdenaturasi oleh logam berat, garam-garam anorganik, rusaknya struktur tersier dan kwartener, serta karena berada pada titik isolistriknya.

Protein

Filed under: Uncategorized — vivanaliz @ 3:20 pm

Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Protein adalah salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular.

Apabila tulang dan kitin adalah beton, maka protein struktural adalah dinding batu-batanya. Beberapa protein struktural, fibrous protein, berfungsi sebagai pelindung, sebagai contoh a dan b-keratin yang terdapat pada kulit, rambut, dan kuku. Sedangkan protein struktural lain ada juga yang berfungsi sebagai perekat, seperti kolagen.

Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).

Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan struktural karena seperti halnya polimer lain, protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking dan lain-lain. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup.

Makromolekul ini mengendalikan jalur dan waktu metabolisme yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu organisma. Suatu sistem metabolisme akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di dalamnya mengalami kerusakan

Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838.

Semua jenis protein terdiri dari rangkaian dan kombinasi dari 20 asam amino. Setiap jenis protein mempunyai jumlah dan urutan asam amino yang khas. Di dalam sel, protein terdapat baik pada membran plasma maupun membran internal yang menyusun organel sel seperti mitokondria, retikulum endoplasma, nukleus dan badan golgi dengan fungsi yang berbeda-beda tergantung pada tempatnya.

Protein-protein yang terlibat dalam reaksi biokimia sebagian besar berupa enzim banyak terdapat di dalam sitoplasma dan sebagian terdapat pada kompartemen dari organel sel. Protein merupakan kelompok biomakromolekul yang sangat heterogen. Ketika berada di luar makhluk hidup atau sel, protein sangat tidak stabil.

Protein merupakan komponen utama bagi semua benda hidup termasuk mikroorganisme, hewan dan tumbuhan. Protein merupakan rantaian gabungan 22 jenis asam amino. Protein ini memainkan berbagai peranan dalam benda hidup dan bertanggungjawab untuk fungsi dan ciri-ciri benda hidup

Keistimewaan lain dari protein ini adalah strukturnya yang mengandung N (15,30-18%), C (52,40%), H (6,90-7,30%), O (21-23,50%), S (0,8-2%), disamping C, H, O (seperti juga karbohidrat dan lemak), dan S kadang-kadang P, Fe dan Cu (sebagai senyawa kompleks dengan protein). Dengan demikian maka salah satu cara terpenting yang cukup spesifik untuk menentukan jumlah protein secara kuantitatif adalah dengan penentuan kandungan N yang ada dalam bahan makanan atau bahan la

Tiap jenis protein ditandai ciri-cirinya oleh:
* Susunan kimia yang khas
Setiap protein individual merupakan senyawa murni

* Bobot molekular yang khas
Semua molekul dalam suatu contoh tertentu dari protein murni mempunyai bobot molekular yang sama. Karena molekulnya yang besar maka protein mudah sekali mengalami perubahan fisik ataupun aktivitas biologisnya.

* Urutan asam amino yang khas
Protein memegang peranan penting dalam berbagai proses biologi. Peran-peran tersebut antara lain:

1. Katalisis enzimatik
Hampir semua reaksi kimia dalam sistem biologi dikatalisis oleh enzim dan hampir semua enzim adalah protein.

2. Transportasi dan penyimpanan
Berbagai molekul kecil dan ion-ion ditansport oleh protein spesifik. Misalnya transportasi oksigen di dalam eritrosit oleh hemoglobin dan transportasi oksigen di dalam otot oleh mioglobin.

3. Koordinasi gerak
Kontraksi otot dapat terjadi karena pergeseran dua filamen protein. Contoh lainnya adalah pergerakan kromosom saat proses mitosis dan pergerakan sperma oleh flagela.

4. Penunjang mekanis
Ketegangan kulit dan tulang disebabkan oleh kolagen yang merupakan protein fibrosa.

5. Proteksi imun
Antibodi merupakan protein yang sangat spesifik dan dapat mengenal serta berkombinasi dengan benda asing seperti virus, bakteri dan sel dari organisma lain.

6. Membangkitkan dan menghantarkan impuls saraf
Respon sel saraf terhadap rangsang spesifik diperantarai oleh oleh protein reseptor. Misalnya rodopsin adalah protein yang sensitif terhadap cahaya ditemukan pada sel batang retina. Contoh lainnya adalah protein reseptor pada sinapsis.

7. Pengaturan pertumbuhan dan diferensiasi
Pada organisme tingkat tinggi, pertumbuhan dan diferensiasi diatur oleh protein faktor pertumbuhan. Misalnya faktor pertumbuhan saraf mengendalikan pertumbuhan jaringan saraf. Selain itu, banyak hormon merupakan protein.

Struktur Protein
Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat). Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Sementara itu, struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

* alpha helix (puntiran-alfa), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral;
* beta-sheet (lempeng-beta), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
* beta-turn, (lekukan-beta); dan
* gamma-turn, (lekukan-gamma).

Gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder akan menghasilkan struktur tiga dimensi yang dinamakan struktur tersier. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. Contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.

Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode:
(1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer
(2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman
(3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa
(4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.

Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm.

Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.

Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya.

Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional.

Juli 27, 2009

Kesehatan: Lemon Bisa Atasi Ketiak Hitam

Filed under: Uncategorized — vivanaliz @ 10:22 am

keKeseringan mencabut dan mencukur bulu ketiak, akan membuat ketiak Anda jadi menghitam. Ini tentunya hal yang paling mengerikan yang pernah dirasakan kaum hawa. Anda tidak perlu risau, dengan bahan alami dan pemakain secara teratur, ketiak gelap Anda akan bisa teratasi. Bagiamana caranya? Simak yang berikut ini.

Bahan-bahan yang dibutuhkan untuk mengembalikan warna ketiak seperti semula bisa diambil dari ketimun, lemon, daun sirih, kapur sirih, esktrak biji matahari dan campuran bahan yang mengandung buah-buahan. Perlu perawatan khusus dan waktu yang memang tidak sebentar, tapi hasilnya akan memuaskan Anda.

  • Ambil sari buah lemon, parutan ketimun dan seruas parutan kunyit. Campurkan semua bahan tersebut dan aduk rata. oleskan pada daerah ketiak selama 20 menit, lalu bilas sampai besih dengan air. Lakukan setiap hari sampai kehitaman memudar.
  • Sehabis mandi, biasakan mengosok bagian ketiak yang gelap dengan air kapur sirih yang sudah dicampur dengan sari lemon. Lakukan secara rutin untuk hasil yang maksimal
  • Jika Anda sulit mendapatkan bahan-bahan alami diatas, Anda bisa mencobanya dengan menggunakan lulur atau scrub ekstrak buah-buahan yang biasa Anda pakai untuk lulur badan. Gosokan lulur atau scrub ke bagian ketiak yang menghitam. Lakukan secara rutuin untuk mendapat hasil yang maksimal
  • Pilih deodorant yang mengandung asam linolenat dari minyak biji bunga matahari untuk mengurangi warna hitam pada ketiak
  • Selain pencukuran pada daerah ketiak, kehitaman bisa saja dipicu karena kurang bersihnya sisa deodorant yang melekat pada ketiak. Jadi pastikan ketiak Anda bersih pada saat Anda mandi, sehingga tidak ada lagi sisa deodorant yang menempel dan menyebabkan gelap daerah ketiak.

Kesehatan: Dicari! 40 Perempuan Untuk Makan Coklat Selama Satu Tahun

Filed under: Uncategorized — vivanaliz @ 10:14 am

Inggris, KabariNews.com – Anda seorang wanita dan sangat suka makan coklat, mungkin Andalah orang yang sedang mereka butuhkan!

Para ilmuwan dari University of East Anglia, Inggris, bekerjasama dengan sebuah rumah sakit di Norwich, utara Inggris, mengundang 40 wanita yang bersedia untuk mengikuti program penelitian mereka mengenai dampak kesehatan jantung dari mereka yang mengkonsumsi coklat.

Syaratnya sangat mudah, yakni: Anda menyukai coklat, berusia dibawah 75 tahun dan sudah mengalami menopouse dan mau mengkonsumsi coklat setiap hari selama satu tahun kedepan.

Seperti yang dikutip dari pemberitaan AFP, pada hari Jumat (24/7), penelitian ini dilakukan untuk mempelajari apakah coklat dapat membantu menangkal resiko seseorang mengalami gangguan jantung.

Peter Curtis, Ketua Tim Penelitian tersebut menuturkan bahwa, jika penelitian yang mereka lakukan tersebut berhasil, maka ini merupakan tahap awal bagi mereka untuk pengembangan formula, guna menurunkan dampak resiko penderita jantung.abfb586d-0a01-233b-0fc66165534ba115

Kesehatan: Saking Mudah Didapat Parasetamol Malah Bisa Berbahaya

Filed under: Uncategorized — vivanaliz @ 5:50 am

Parasetamol dikenal sebagai obat untuk menghilangkan demam, flu, batuk, melegakan sesak nafas atau sakit ringan lain. Obat ini mengandung Asetaminofen dengan manfaat sebagai analgesik dan antipretik. Obat ini juga tergolong obat bebas, artinya bisa dibeli dimana saja, mulai dari apotik, supermarket sampai warung.

Namun belakangan, seiring penelitian yang dilakukan oleh FDA (Food and Drugs Administration) mengenai obat penghilang rasa sakit (painkiller), FDA atau Badan Pengawas Obat dan Makanan-nya Amerika, mengeluarkan peringatan bahwa obat bebas yang mengandung parasetamol berpotensi membahayakan fungsi liver.

Menurut rekomendasi FDA sebelumnya, dosis aman mengonsumsi parasetamol tidak lebih dari 4000 mg dalam jangka 24 jam bagi orang dewasa dan anak berusia di atas 12 tahun. Melebihi dosis tersebut, apalagi bila dikonsumsi secara terus menerus dengan dosis yang berlebihan, FDA mengatakan parasetamol bisa membahayakan kesehatan terutama liver.

Studi terbaru menunjukkan parasetamol dalam dosis tinggi bisa menyebabkan kerusakan liver, bahkan kematian. Akhirnya berkaca pada hasil penelitian lanjutan, FDA pun menurunkan dosis aman parasetamol, yakni 3.250 mg untuk orang dewasa dan untuk dosis tunggal tidak lebih dari 650 mg per hari (dalam 24 jam).

Persoalan ini sebetulnya terlihat sepele, namun yang menjadi perhatian serius adalah karena parasetamol termasuk jenis obat yang mudah didapat, maka konsumsi kejadian overdosis makin sering terjadi.

Contoh kasus, orang bisa saja meminum dua atau tiga obat sekaligus yang masing-masing mengandung parasetamol. Seperti mereka yang menderita arthritis atau nyeri sendi yang dengan mudah mengalami overdosis bila ia mengonsumsi obat arthrtitis tiap 4 atau 6 jam dan ditambah obat penghilang nyeri lainnya yang mengandung parasetamol. Obat nyeri sendi seperti tylenol mengandung 325 mg parasetamol dan 500 mg untuk jenis ekstra kuat.

Selain itu penelitian juga mengungkapkan bahwa kombinasi parasetamol dan alkohol bisa meracuni liver. Jadi orang yang mengonsumsi lebih dari tiga gelas minuman beralkohol per hari disarankan untuk mengurangi asupan parasetamol dari dosis biasa.

FDA juga memperingatkan agar konsumen yang kerap membeli dan mengkonsumsi obat bebas, untuk memperhatikan kandungan dan dosis parasetamol di dalam obat itu. Jangan sampai overdosis.

Juli 24, 2009

Tips Menyegarkan Rambut

Filed under: Uncategorized — vivanaliz @ 2:38 pm

Bahan-bahan yang dibutuhkan:

1/4 cangkir perasan jeruk nipis
1/4 cangkir perasan jeruk manis
10 cm lidah buaya, dihancurkan sampai halus dan dicampurkan dengan semua air perasan jeruk
2 tetes minyak zaitun

Setelah semua bahan terkumpul, campurkan di satu wadah kemudian sisir rapi rambut Anda. Oleskan ramuan tersebut dan diamkan selama kurang lebih 5 menit.Ulangi sampai ramuan habis.
Anda tidak perlu memijat, karena ramuan itu akan meresap dengan sendirinya. Pemijatan yang salah dapat menyebabkan rambut lepek danberminyak.

Jadi sebaiknya gunakan sisir untuk meratakan ramuan tersebut pada batang-batang rambut Anda.
Setelah itu cuci rambut Anda dengan shampoo, jangan lupa gunakan conditioner setelahnya. Hindari mencuci rambut dengan air hangat,air dingin akan memberikan kesegaran yang lebih dan mengurangi kekeringan pada rambut.

Tips: Keringkan rambut dengan menepuk-nepuk lembut rambut pada handuk kering. Hindari Penggunaan hairdryer dan perlakukan rambut dengan lembut karena rambut juga sensitif lho!

April 17, 2009

“kebun binatang” di kulit manusia

Filed under: Uncategorized — vivanaliz @ 8:33 am

Tahukah Anda bahwa kulit kita dihuni oleh 182 spesies bakteri, jauh
lebih banyak dari jumlah spesies yang ada di kebun binatang.
Bakteri-bakteri tersebut sebagian hidup permanen di kulit kita namun ada
pula yang sekadar mampir. Wah..wah..

Tapi kita tidak perlu khawatir akan keberadaan bakteri-bakteri itu.
Menurut Dr Martin Blaser dari New York University School of Medicine,
bakteri tersebut telah ada sejak lama dan banyak di antaranya yang
berguna untuk tubuh.

Belum lama ini Blaser dan rekannya melakukan “safari mikroba” pada
daerah lengan enam orang sehat, untuk mengetahui populasi bakteri di
kulit manusia, organ tubuh terbesar.
Hasil riset tersebut dipublikasikan dalam National Academy of Sciences.
Ada 182 spesies bakteri yang berhasil diidentifikasi dan diperkirakan
paling tidak ada 250 spesies di kulit manusia.

“Sebagai perbandingan, sebuah kebun binatang yang lengkap mungkin hanya
memiliki 100 atau 200 spesies. Jadi ada banyak sekali spesies yang hidup
di kulit kita, padahal kami hanya meneliti daerah lengan saja,” katanya.
Bakteri, atau mikroorganisme dipercaya sebagai mahluk hidup pertama yang
ada di muka bumi. Meski banyak yang menyebabkan penyakit, namun
kehadiran bakteri juga membuat tubuh kita berfungsi normal, misalnya
bakteri di saluran cerna yang membantu proses pencernaan.

“Tanpa bakteri yang baik, tubuh kita tidak bisa bertahan,’ kata Dr Zhan
Gao, salah seorang peneliti. Para peneliti mencatat, mikroba di tubuh
kita mungkin melebihi jumlah sel.

Keberadaan bakteri di kulit tubuh manusia sudah sejak lama diketahui,
namun Blaser dan koleganya menggunakan teknik molekular berdasarkan DNA
untuk mengumpulkan data dengan akurasi tinggi. Ternyata dengan metode
tersebut ada 8 persen bakteri baru yang diidentifikasi.
Sebagian bakteri merupakan “penduduk” yang menempati wilayah kulit,
berasal dari empat genus, yakni Staphylococcus, Streptococcus,
Propionibacteria dan Corynebacteria, sedangkan sisanya merupakan
“penduduk tidak tetap”.

Bakteri yang ada di kulit ada untuk melindungi kita. Karenanya tim
peneliti menyarankan agar kita tidak terlalu sering mencuci tangan
karena itu sama saja dengan menghilangkan salah satu “lapisan” pelindung
tubuh kita.

Pada setiap orang, populasi bakteri berubah dari waktu ke waktu,
meskipun genus tertentu tetap tinggal. Para peneliti juga menemukan
bahwa populasi bakteri pada laki-laki berbeda dengan perempuan.

Sebelumnya, tim peneliti tersebut telah melakukan riset terhadap bakteri
yang ada di perut dan esophagus (kerongkongan). Rupanya bakteri yang ada
di dalam tubuh berbeda dengan populasi di luar tubuh, seperti kulit.

“Mikroba telah hidup di tubuh binatang selama milyaran tahun, dan
mikroba yang sekarang ada di tubuh kita bukan tiba-tiba, mereka ikut
berevolusi bersama kita,” kata Blaser.

April 10, 2009

PENGAMBILAN SAMPEL DARAH UNTUK PEMERIKSAAN HEMATOLOGI KIMIA KLINIK DAN IMUNOSEROLOGI

Filed under: Uncategorized — vivanaliz @ 12:10 pm

DARAH VENA
Tujuan : mendapatkan spesimen darah vena tanpa anti koagulan yang memenuhi
persyaratan untuk pemeriksaan kimia klinik dan imunoserologi
Lokasi : – vena mediana cubiti ( dewasa )
-vena jugularis superficialis ( bayi )

Alat-alat : – kapas alkohol
-diaspossible syringe / vacutainer 10 cc
-Tabung reaksi pyrex 10 cc
-kapas steril
-plester
Cara kerja :
1. Bersihkan daerah vena mediana cubiti dengan alcohol 70% dan biarkan menjadi kering

kembali
2. Pasang ikatan pembendung/torniquit diatas fossa cubiti. Mintakan pasien yang akan diambil

darahnya untuk mengepal dan membuka tangannya beberapa kali agar vena jelas terlihat.

Pembendungan vena tidak boleh terlalu kuat .
3. Tegangkan kulit diatas vena dengan jari tangan kiri agar vena tidak bergerak
4. Tusuk kulit diatas vena dengan jarum/nald dengan tangan kanan sampai menembus lumen

vena
5. Lepaskan pembendungan dan ambillah darah sesuai yang dibutuhkan
6. Taruh kapas diatas jarum/nald dan cabut perlahan
7. Mintakan agar pasien menekan bekas tusukan dengan kapas tadi
8. Alirkan darah dari syringe kedalam tabung melaluji dinding tabung
9. Berikan label berisi tanggal pemeriksaan,nama pasien dan jenis spesimen

DARAH EDTA
Tujuan : mendapatkan spesimen darah EDTAbyang memenuhi
persyaratan untuk pemeriksaan morfologi sel darah tepi dan hitung jumlah
trombosit
Lokasi : – vena mediana cubiti ( dewasa )
-vena jugularis superficialis ( bayi )

Alat-alat : – kapas alkohol
-diaspossible syringe / vacutainer 10 cc
-Tabung reaksi pyrex 10 cc/tabung EDTA
-kapas steril
-plester
Reagensia : EDTA 10%
Cara kerja :
1. teknis pengambilan darah serupa dengan pengambilan sample darah vena
2. darah yang telah diambil dialirkan kedalam tabung yang telah berisi EDTA 10%
3. Berikan label berisi tanggal pemeriksaan,nama pasien dan jenis spesimen

DARAH SITRAT
Tujuan : mendapatkan spesimen darah SITRAT yang memenuhi persyaratan untuk
pemeriksaan laju endapan darah metode Weatergreen dan pemeriksaan tes
hemoragik
Lokasi : – vena mediana cubiti ( dewasa )
-vena jugularis superficialis ( bayi )

Alat-alat : – kapas alkohol
-diaspossible syringe / vacutainer 10 cc
-Tabung reaksi pyrex 10 cc
-kapas steril
-plester
Reagensia : Natrium sitrat 3.8%
Cara kerja :
1 teknis pengambilan darah serupa dengan pengambilan sample darah vena
2 darah yang telah diambil sebanyak 1.6 ml dialirkan kedalam tabung yang telah berisi

natriumsitrat 3.8 % sebanyak 0.4 ml
3 Berikan label berisi tanggal pemeriksaan,nama pasien dan jenis spesimen

DARAH KAPILER
Tujuan : mendapatkan spesimen darah kapiler yang memenuhi persyaratan untuk
pemeriksaan golongan darah dan beberapa pemeriksaan rapid test imunologi
Lokasi : – ujung jari tangan / anak daun telinga ( dewasa )
– tumit / ibu jari kaki ( bayi )
Alat-alat : – alcohol 70%
– lancet steril
-kapas steril
-plester
Cara kerja :
1. Bersihkan daerah yang akan di tusuk alcohol 70% dan biarkan menjadi kering kembali
2. Pegang bagian yang akan di tusuk supaya tidak bergerak dan di tekan sedikit agar rasa nyeri

berkurang
3. Tusuk dengan cepat memakai lancet steril. Pada ibu jari tusukan tegak lurus dengan garis

sidik jari. Bila memakai anak daun telinga tusukan dilakukan dipinggir bukan pada sisinya.

Tusukan harus cukup dalam .
4. Buang tetes darah pertama keluar dengan memakai kapas kering. Tetes darah berikutnya

dipakai untuk Pemeriksaan.

PENGAMBILAN SAMPEL URINE UNTUK PEMERIKSAAN URINALISA

Tujuan : mendapatkan spesimen urine yang memenuhi persyaratan untuk
pemeriksaan urinalisa
Waktu : pengambilan sebaiknya sebelum pemberian anti biotik. Untuk Pemeriksaan
test kehamilan dan sedimen dipakai urine pagi hari.
Alat-alat : wadah setril dari gelas/plastik bermulut lebar bertutut rapat, ukuran ± 50 ml
Cara kerja :
1. Penderita diminta untuk mengeluarkan urine
2. Aliran urine ditampung dalam wadah yang sudah disediakan.
3. Hindari urine mengenai lapisan tepi wadah .
4. Setelah penampungan urine selesai wadah di tutup dengan rapat
5. Berikan label berisi tanggal pemeriksaan,nama pasien dan jenis spesimen

PENGAMBILAN SAMPEL TINJA UNTUK PEMERIKSAAN FESES RUTIN

Tujuan : mendapatkan spesimen tinja/feses yang memenuhi persyaratan untuk
pemeriksaan feses rutine
Waktu : pengambilan dilakukan setiap saat, terutama pada gejala awal dan sebaiknya
sebelum pemberian anti biotik.
Alat-alat : – lidi kapas steril
– pot tinja
Cara kerja :
1. Penderita diharuskan buang air kecil terlebih dahulu karena tinja tidak boleh boleh tercemar

urine
2. inntruksikan pada penderita untuk buang air besar langsung kedalam pot tinja ( kira kira 5

gram )
3. tutup pot dengan rapat
4. Berikan label berisi tanggal pemeriksaan,nama pasien dan jenis spesimen

PENGAMBILAN SAMPEL SPUTUM UNTUK PEMERIKSAAN BASIL TAHAN ASAM (Mycobacterium tuberculosis)

Tujuan : mendapatkan spesimen sputum yang memenuhi persyaratan untuk
pemeriksaan pewarnaan basil tahan asam
Waktu : diperlukan 3 kali pengambilan ssputum dalam 2 kali kunjungan, yaitu
Sputum sewaktu (S), yaitu ketika penderita pertama kali dating;
Sputum pagi (P) , keesokan harinya ketika penderita dating lagi dengan
membawa sputum pagi ( sputum pertama setelah bangun tidur)
Sputum sewaktu (S), yaitu saat penderita tiba di laboratorium.,penderita
diminta mengeluarkan sputumnya lagi
Alat-alat : – wadah setril dari gelas/plastik bermulut lebar bertutut ulir
Cara kerja :
1. Berikan penjelasan pada penderita bagaimana cara membantukkan sputum yang baik yaitu :

kumur- kumur lebih dahulu, tarik nafas 2 – 3 kali, tahan beberapa detik , kemudian

batukkan kuat-kuat
2. Taruh wadah sputum dekat bibir dan masukkan sputum kedalamnya.
3. sputum yang baik adalah yang kental dan jumlahnya cukup 2 – 3 ml
4. tutup wadah sputum dengan rapat
5. Berikan label berisi tanggal pemeriksaan,nama pasien dan jenis spesimen

Maret 12, 2009

Mycobacterium Tuberculosis si bakteri pemalas tp menyebabkan hal yg fatal….

Filed under: Uncategorized — vivanaliz @ 6:49 pm

Bakteri ini menyebabkan radang paru2 (Tuberculosis).

Bentukny basil seperti filamen berwarna merah, obligat aerob, tidak mempunyai kapsul.

Bakteri ini adalah bakteri pemalas yang sukanya hanya tidur (kdengarannya lucu n aneh tp it kenyataan) makanya hanya berkembang biak dalam 12-18 jam sekali. Sehingga pertumbuhan bekteri ini pada media pembenihan Lownstein Jensen (LJ) memerlukan waktu yg cukup lama yaitu 4-6 minggu.

Di alam bekteri ini berasal dr penderita itu sendiri, di tanah, debu dan udara yg berasal dr dahak/sputum penderita.

Selain menyerang paru2 bakteri ini jg dapat menyerang organ lain dalam tubuh seperti tulang, kelenjar limpa, ginjal, otak dan kadang2 kulit.

Gejala TBC : lemas, lesu, mual, tidak bergairah, sering ngantuk, berat badan menurun drastis, demam, berkeringat malam, batuk2 yg sukar sembuh. Semakin berat penyakit batuk2 akan semakin sering, bersahak/sputum kental kehijauan, dan kadang2 berdarah.

Sumber Penularan : Kontak langsung dengan penderita, susu sapi yg belum di pasteurisasi (langsung minum sesaat setelah sapi diperah) kemungkinan sapi terkena TBC (oleh Mycobacterium Bovis).

PEnyakit ini sukar sembuh karena pengobatannya yang lama sehingga memungkinkan memberi kesempatan untuk penyakit kambuk lagi.

Bahan Pemeriksaan : Sputum/dahak, Sumsum tulang/liquor, cucian lambung, dll.

so,,,,, be carefull !! ^^

Older Posts »

Buat situs web atau blog gratis di WordPress.com.